O que é a desnaturação das proteínas quais os fatores que podem levar a desnaturação quais as consequências para as proteínas?

A estrutura da proteína refere-se a sua conformação natural necessária para desempenhar suas funções biológicas.

As proteínas são macromoléculas formadas pela união de aminoácidos.

Os aminoácidos são unidos entre si por ligações peptídicas. As moléculas resultantes da união de aminoácidos são denominadas de peptídeos.

As proteínas apresentam quatro níveis estruturais: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.

Estrutura primária das proteínas

A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas.

Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até mesmo levar à morte.

Estruturas espaciais das proteínas

As estruturas espaciais das proteínas são resultantes do enrolamento e dobramento do filamento proteico sobre si mesmo.

As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estrutura espacial.

Estrutura Secundária

A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal.

É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos.

Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.

• Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
• Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado.

Estrutura Terciária

A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma.

Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.

Estrutura Quaternária

Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica.

A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.

Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.

Saiba mais sobre as Proteínas.

Desnaturação das Proteínas

Para que possam desempenhar suas funções biológicas, as proteínas precisam apresentar sua conformação natural.

O calor, acidez, concentração de sais, entre outras condições ambientais podem alterar a estrutura espacial das proteínas. Com isso, suas cadeias polipeptídicas desenrolam e perdem a conformação natural.

Quando isso ocorre, chamamos de desnaturação das proteínas.

O resultado da desnaturação é a perda da função biológica característica daquela proteína.

Entretanto, a sequência de aminoácidos não é alterada. A desnaturação corresponde apenas a perda de conformação espacial das proteínas.

Para saber mais, leia também sobre peptídios e ligações peptídicas.

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Lana Magalhães

Licenciada em Ciências Biológicas (2010) e Mestre em Biotecnologia e Recursos Naturais pela Universidade do Estado do Amazonas/UEA (2015). Doutoranda em Biodiversidade e Biotecnologia pela UEA.

A desnaturação de proteínas é a perda da estrutura tridimensional por vários factores ambientais, tais como temperatura, pH ou produtos químicos. A perda da estrutura resulta na perda da função biológica associada a essa proteína, seja enzimática, estrutural, transportadora, entre outras.

A estrutura da proteína é altamente sensível a mudanças. A desestabilização de uma única ponte essencial de hidrogênio pode desnaturar a proteína. Da mesma forma, existem interações que não são estritamente essenciais para cumprir a função da proteína e, se desestabilizadas, não têm efeito no funcionamento.

Estrutura proteica

Para entender os processos de desnaturação de proteínas, precisamos saber como as proteínas são organizadas. Estes apresentam estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.

Estrutura primária

É a sequência de aminoácidos que compõe a referida proteína. Os aminoácidos são os de base de construção de blocos de estas biomoléculas e não são 20 tipos diferentes, cada um com determinadas propriedades físicas e químicas. Eles se ligam através de uma ligação peptídica.

Estrutura secundária

Nesta estrutura, essa cadeia linear de aminoácidos começa a se dobrar através de ligações de hidrogênio. Existem duas estruturas secundárias básicas: a hélice espiral α; e a folha dobrada β, quando duas cadeias lineares estão alinhadas em paralelo.

Estrutura terciária

Envolve outros tipos de forças que resultam em dobramentos específicos da forma tridimensional.

As cadeias R dos resíduos de aminoácidos que compõem a estrutura da proteína podem formar pontes dissulfeto e as partes hidrofóbicas das proteínas são agrupadas no interior, enquanto as hidrofílicas estão voltadas para a água. As forças de Van der Waals atuam como um estabilizador das interações descritas.

Estrutura Quaternária

Consiste em agregados de unidades de proteína.

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Quando uma proteína é desnaturada, perde a estrutura quaternária, terciária e secundária, enquanto a principal permanece intacta. Proteínas ricas em ligações dissulfeto (estrutura terciária) dão maior resistência à desnaturação.

Fatores que causam desnaturação

Qualquer fator que desestabilize as ligações não covalentes responsáveis ​​pela manutenção da estrutura nativa da proteína pode causar desnaturação. Entre os mais importantes, podemos citar:

pH

Em valores de pH muito extremos, meios ácidos ou básicos, a proteína pode perder sua configuração tridimensional. O excesso de íons H + e OH – no meio desestabiliza as interações proteicas.

Essa mudança no padrão iônico produz desnaturação. A desnaturação pelo pH pode ser reversível em alguns casos e em outros irreversível.

Temperatura

A desnaturação térmica ocorre com o aumento da temperatura. Em organismos que vivem em condições ambientais médias, as proteínas começam a se desestabilizar a temperaturas superiores a 40 ° C. Claramente, proteínas de organismos termofílicos podem suportar essas faixas de temperatura.

Os aumentos de temperatura se traduzem em movimentos moleculares aumentados que afetam as ligações de hidrogênio e outras ligações não covalentes, resultando na perda da estrutura terciária.

Esses aumentos de temperatura levam a diminuir a taxa de reação, se estamos falando de enzimas.

Substancias quimicas

Substâncias polares – como a uréia – em altas concentrações afetam as ligações de hidrogênio. Além disso, substâncias não polares podem ter consequências semelhantes.

Os detergentes também podem desestabilizar a estrutura da proteína; No entanto, não é um processo agressivo e é reversível.

Agentes redutores

O ap-mercaptoetanol (HOCH2CH2SH) é um agente químico frequentemente usado em laboratório para desnaturar proteínas. É responsável pela redução de pontes de dissulfeto entre resíduos de aminoácidos. Pode desestabilizar a estrutura terciária ou quaternária da proteína.

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Outro agente redutor com funções semelhantes é o ditiotreitol (TDT). Além disso, outros fatores que contribuem para a perda da estrutura nativa nas proteínas são metais pesados ​​em altas concentrações e radiação ultravioleta.

Consequências

Quando ocorre a desnaturação, a proteína perde sua função. As proteínas funcionam de maneira ideal quando estão em seu estado nativo.

A perda de função nem sempre está associada a um processo de desnaturação. Uma pequena mudança na estrutura da proteína pode levar à perda de função sem desestabilizar toda a estrutura tridimensional.

O processo pode ou não ser irreversível. No laboratório, se as condições forem revertidas, a proteína poderá retornar à sua configuração inicial.

Renaturação

Um dos experimentos mais famosos e conclusivos sobre renaturação foi evidenciado na ribonuclease A.

Quando os pesquisadores adicionaram agentes desnaturantes, como uréia ou β-mercaptoetanol, a proteína foi desnaturada. Se esses agentes fossem removidos, a proteína retornaria à sua conformação nativa e poderia desempenhar sua função com uma eficiência de 100%.

Uma das conclusões mais importantes desta pesquisa foi demonstrar experimentalmente que a conformação tridimensional da proteína é dada por sua estrutura primária.

Em alguns casos, o processo de desnaturação é completamente irreversível. Por exemplo, quando cozinhamos um ovo, estamos aplicando calor às proteínas (a principal é a albumina) que o constituem, o branco tem uma aparência sólida e esbranquiçada. Intuitivamente, podemos concluir que, mesmo se o esfriarmos, ele não retornará à sua forma inicial.

Na maioria dos casos, o processo de desnaturação é acompanhado por perda de solubilidade. Também reduz a viscosidade, a taxa de difusão e cristaliza mais facilmente.

Proteínas de chaperona

As proteínas chaperona ou chaperonina são responsáveis ​​pela prevenção da desnaturação de outras proteínas. Eles também reprimem certas interações que não são adequadas entre proteínas para garantir o dobramento adequado delas.

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Quando a temperatura do meio aumenta, essas proteínas aumentam sua concentração e agem impedindo a desnaturação de outras proteínas. É por isso que eles também são chamados de “proteínas de choque térmico” ou HSP por sua sigla em inglês (Heat Shock Proteins ).

As acompanhantes são análogas a uma gaiola ou barril que protege a proteína de interesse interna.

Essas proteínas que respondem a situações de estresse celular foram relatadas em vários grupos de organismos vivos e são altamente conservadas. Existem diferentes tipos de chaperoninas e elas são classificadas de acordo com seu peso molecular.

O que é desnaturação proteica e quais são as suas consequências?

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