Quais são as interações químicas que mantém a conformação biológica nativa de uma proteína

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• Quais são as interações químicas que mantém a informação biológica nativa de uma proteína?
• Que tipo de interação são responsáveis por manter a estrutura tridimensional de uma proteína?

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químicas. 
Conformação: 
Arranjo espacial dos átomos de uma molécula que são livres para assumir diferentes posições no espaço. A mudança de conformação ocorre sem a quebra de qualquer ligação, devido à liberdade de rotação da ligação. 
Geralmente, a conformação existente é a termodinamicamente mais estável.
Estabilidade: tendência à manutenção de uma conformação nativa.
Forças que estabilizam e mantém a conformação nativa de uma proteína são: ligações dissulfeto, ligação de H, interações iônicas e hidrofóbicas
Estrutura primaria das proteínas 
É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da proteína 
Consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e inclui algumas ligações de sulfeto
Estrutura secundaria das proteínas
E o arranjo espacial dos átomos da cadeia principal em um determinado segmento da cadeia polipeptídica
Ligações de hidrogênio ocorrem entre o hidrogênio do grupo –NH e o oxigênio do grupo C=O
Refere-se à conformação local de alguma porção de um polipeptídeo
Estrutura helicoidal ou -hélice
Cadeia polipeptídica é fortemente retorcida em torno de um eixo imaginário longitudinal, com grupos R dos resíduos de aas projetando-se para a face externa da hélice. A unidade repetitiva (cada passo da hélice) é de 5,4 Aº ou 3,6 resíduos de aas. 
1 volta da hélice = 5,4 Aº ou 3,6 resíduos de aminoácidos
Estabilizada por ligações de H (intramolecular)
-Hélices extensas orientadas para esquerda não foram observadas em proteínas.
Estabilidade de -hélice 
Distantes de 3 a 4 resíduos um do outro, aas aromáticos (interação hidrofóbica) e de cargas opostas (par iônico) – estabilizam
Aas R- próximos ao N-terminal e R+ próximos ao C-terminal - estabilizam
Blocos de resíduos de Glu, Asp assim como de Lys e/ou Arg, em pH 7 - desestabilizam (repulsão eletrostática).
Pro e Gly, Asn, Ser, Thr e Cys desestabilizam, dependendo da sequência, devido à tamanho e forma. 
Conformação β
Conformação mais estendida onde as cadeias polipeptídicas apresentam estrutura em ziguezague. Estas podem ser dispostas lado a lado, formando um arranjo denominado folha β. Ligações de H são formadas entre seguimentos adjacentes (intermolecular).
Diferenciação entre folha β paralela e antiparalela
Paralela – todas as cadeias peptídicas da folha β paralela tem o mesmo sentido (carboxi-aminoterminal)
Antiparalela - as cadeias peptídicas da folha β antiparalela tem direções intercaladas, as cadeias adjacentes possuem direções opostas relação as extremidades
Dobras β
Em proteínas globulares 1/3 dos resíduos de aas estão situados em dobras ou voltas nas quais a cadeia inverte sua direção com resíduos de Gly e Pro.
São elementos conectores que ligam estruturas sucessivas de hélices α e conformações β
 
Estruturas terciárias e quaternárias
Estrutura terciária: arranjo tridimensional global das proteínas onde inclui aspectos envolvendo distâncias mais longas dentro da sequência de aas. Estrutura tridimensional de uma proteína globular pode ser considerada como uma montagem de segmentos polipeptídicos nas conformações de -hélice e folhas β, unidos por segmentos ligantes.
Estrutura quaternária: arranjo de subunidades proteicas de peptídeos que contém duas ou mais cadeias polipeptídicas
Classificação das proteínas
Proteínas fibrosas
Em geral contém um único tipo de estrutura secundária
Apresentam propriedades que conferem resistência e/ou flexibilidade
São insolúveis em água devido à composição de aas
Ligações covalentes cruzadas, como as ligações dissulfeto, aumentam a resistência de proteínas fibrosas
-queratinas – encontradas em cabelos, cornos, cascos e pele. Parte da família das FI (filamento intermediário) encontradas no citoesqueleto de células eucariontes.
Proteínas globulares
Diferentes segmentos de uma cadeia polipeptídica enovelam-se uns sobre os outros. O enovelamento gera a diversidade estrutural e consequentemente a diversidade funcional.
Proteínas com funções metabólicas.
Elas incluem as enzimas, as imunoglobulinas, as proteínas transportadoras, motoras, regulatórias... 
Apresentam diferentes sequência de aas e diferentes estruturas terciárias, refletindo diferenças nas suas funções
Colágeno
Encontrado em tecidos conjuntivos como tendões, cartilagens, na matriz orgânica dos ossos e na córnea dos olhos. 
Apresenta 3 hélices orientadas para esquerda e possui 3 resíduos de aas por passo e o superenovelamento, formando Hélice Tríplice - orientada para direita
Composição: 35% de Gly, 11% de Ala e 21% de Pro e HyPro
Unidade repetitiva: Gly-X-Pro ou Gly-X-HyPro
Molécula de colágeno das fibrílas são unidas por ligações covalentes cruzadas, envolvendo resíduos de Lys, HyLys ou His 
 
Desnaturação proteica e enovelamento
Perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda de função.
As proteínas adquirem sua função em meio celular específico e mudanças nesse meio podem causar alterações na estrutura das mesmas.
Agentes desnaturantes:
Calor - afeta as interações fracas em uma proteína. Exceção-proteína termoestáveis de bactérias termofílicas
Extremos de pH - alteram a carga líquida da proteína provocando repulsão eletrostática e rompimento de ligações de H. 
Solventes orgânicos miscíveis com água (álcool ou acetona); 
Solutos como uréia e cloridrato de guanidínio; 
Detergentes. 
Os solventes orgânicos, uréia e os detergentes rompem principalmente as interações hidrofóbicas das proteínas globulares
Renaturação proteica
Retorno à estrutura nativa e a sua atividade biológica.
Uréia é agente redutor→ rompimento de interações hidrofóbicas 
estabilizantes e ligações dissulfeto → perda completa na 
atividade catalítica.
Remoção dos agentes desnaturantes faz com que a proteína retorne
a sua estrutura terciária e atividade catalítica corretas → sequência
de aas determina a estrutura terciária.
Enzimas
Catalizadores biológicos: substâncias de origem biológicas que aceleram as reações químicas;
As vias metabólicas (sequências ordenadas de reações) são possíveis porque as enzimas catalisam todas as reações químicas das vias
As enzimas também controlam as vias metabólicas permitindo que o metabolismo se adapte a mudanças;
Definição:
São catalisadores biológicos, e com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNAs catalíticos, chamadas de RIBOZIMAS, as demais enzimas são PROTEÍNAS globulares
Função:
Viabilizar as atividades das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos
Co-fator
Co-fator: Componente químico adicional que algumas enzimas requerem para desempenhar sua atividade. Pode ser Íon metálico ou coenzima (molécula orgânica). 
Coenzimas são, geralmente, derivadas de vitaminas (nutrientes orgânicos necessários na alimentação diária). Elas funcionam como transportadores transitórios de grupos funcionais. 
Quando o Co-fator está covalentemente ligado à parte proteíca da enzima recebe o nome de Grupo prostético
Apoenzima: parte protéica de uma enzima – apoproteína // Holoenzima: é o complexo cataliticamente ativo. 
Quase 1/3 das enzimas requerem um componente não protéico para sua atividade, denominado cofator 
Nomenclatura
Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato: 
Lipídeos – LIPASE // Amido – AMILASE
Adição do sufixo “ASE” à descrição de sua atividade:
Polimerização de nucleotídeos para formar DNA – DNA polimerase 
Nomes arbitrários
Tripsina
Pepsina
Ptialina
Catálise enzimática
Sem catálise, as reações necessárias para o metabolismo não ocorreriam com uma velocidade útil.
As enzimas apresentam sítio ativo (cavidade na enzima onde o substrato (S) se liga). Esta cavidade é contornada com resíduos de aas cujos grupos se ligam ao substrato e catalisam sua transformação
O substrato liga-se ao sítio ativo através de interações fracas, não covalentes.
Reação enzimática: E + S ES EP E + P
Mecanismo e Especificidade

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